Wie funktioniert TG?

TG katalysiert bei verflüssigten Proteinen die Querverbindung der Nebenketten zweier Aminosäuren (Glutamin und Lysin), wodurch eine ε-(γ-Glutamyl)-Lysin-Bindung entsteht. Diese Bindung ist hitze- und physikalisch belastungsbeständig. Die typische TG wirkt in den Proteinen von Lebensmitteln und trägt zur Verbesserung der Textureigenschaften bei. Wird TG zur Verbindung qualitativ hochwertiger Fleisch-/Fischstücke verwendet, wirkt TG in den den Nahrungsmittelanwendungen beigefügten Proteinen. Die TG verbindet die Stücke nicht selbst. Dieser Prozess ist durch den Einsatz von TG und verflüssigten Proteinen möglich, da die Wahrscheinlichkeit des Vorhandenseins relevanter Seitenkettenpaare nahe Null geht. Im Endprodukt ist das Enzym nicht mehr funktional.